A cardiomiopatia hipertrófica é uma das doenças cardíacas hereditárias mais comuns e é cromossomicamente dominante. Manifesta-se clinicamente pela hipertrofia miocárdica, especialmente a hipertrofia assimétrica do septo ventricular, arritmias, tolerância ao exercício e morte súbita, e é uma doença de origem cardíaca. Estudos genéticos moleculares revelaram que as mutações nos genes que codificam as proteínas estruturais das vesículas miocárdicas são a causa subjacente da cardiomiopatia hipertrófica, e as mutações num de vários genes podem causar a doença. Os seguintes genes foram identificados na literatura nacional e internacional para causar CMH (HCM): 1. gene da troponina cardíaca I (TNNI3): as mutações em TNNI3 são consideradas como uma causa rara de CMH (HCM), mas várias mutações neste gene foram relatadas nos últimos anos, manifestando-se principalmente como hipertrofia apical. Com base nesta alteração morfológica, é possível que as mutações em TNNI3 sejam a principal causa genética em doentes com cardiomiopatia apical hipertrófica, e que algumas mutações estejam presentes em alguns doentes com HCM e síndrome pré-excitação (WPW). 2. O gene da troponina cardíaca T (TNNT2): Vários defeitos do gene TNNT2 (mutações de missense, mutações de sinalização de emenda, pequenas deleções de fragmentos) causam cerca de 15% de toda a CMH (HCM). Localizado no cromossoma 1q32, aproximadamente 17 kb, consistindo em 17 exons, foram identificadas 30 mutações diferentes em TNNT2. cTnT inclui vários domínios estruturais funcionais, uma região de fosforilação terminal N, e um domínio de ligação pro-miosina localizado entre exons 9 e 12. 3. β-myosin heavy chain gene (MYH7): codificando β-myosin heavy chain (β-MYHC) está localizado no cromossoma 14q11.2-q13 contendo 40 exons, 38 dos quais estão envolvidos na expressão de uma proteína que codifica resíduos de aminoácidos 1935. Entre eles, o gene MYH7 é o gene causal mais importante para a cardiomiopatia hipertrófica. O gene MYH7 está localizado entre a banda 1 e a banda 2 do braço longo 1 do cromossoma 14, e codifica uma miosina que é dividida numa região globular da cabeça S1, uma região de ligação da cabeça à haste S2, e uma região da cauda da haste, com a região da cabeça contendo o sítio activo ATPase e a interface com o sítio de ligação da actina e a cadeia de mosto (ligação), que é uma importante região funcional da miosina. As mutações MYH7 são responsáveis por 35% a 50% de todos os casos de MYH7. A mutação MYBPC3 é responsável por 20%-25% dos casos de MYBPC3. As proteínas ligantes da miosina miocárdica pertencem à superfamília intracelular da globulina e ligam-se à miosina nos domínios estruturais C8 a C10. A miosina e a miosina, que ligam a MyBP-C, têm uma estrutura mais estável de miosina. As proteínas de ligação da miosina cardíaca têm uma sequência de módulos N-terminais específicos entre os domínios estruturais C1 e C2 que serve como local de acção para as cAMP-dependentes de proteínas kinases, bem como para as calmodulino-dependentes de proteínas kinases. A fosforilação da sequência de módulos específica do miocárdio regula a contratilidade miocárdica, pelo que o MyBP-C não está apenas envolvido na manutenção da estrutura miocárdica, mas também no envio de mensagens intracelulares e influencia o movimento diastólico dos miofilamentos.